Pull-down技术基本原理与IP/Co-IP相似，利用固相化的、已标记的饵蛋白或标签蛋白（生物素-、polyHis-或GST-）从细胞裂解液中钓出与之相互作用的蛋白。通过Pull down技术可以确定已知的蛋白与钓出蛋白或已纯化的相关蛋白间的相互作用关系，一般用于体外转录或翻译体系，如酵母双杂交系统中检测蛋白质之间的相互作用，但未必能真实的反应体内蛋白质之间的相互作用，因为在体内它们不一定空间上有碰到，所以并不意味着在生理条件下一定结合。

以谷胱甘肽-S-转移酶（GST）标签蛋白为例，pull down技术的应用流程如下：1）利用基因重组技术将GST与“诱饵”蛋白构建成融合蛋白后表达纯化；2）利用GST蛋白可以和谷胱甘肽（GSH）相互作用的原理，将纯化的融合蛋白流经固定有谷胱甘肽（GSH）的色谱柱，使诱饵蛋白固定化在色谱柱上；3）将未知蛋白混合液流经上述色谱柱，此时，与“诱饵”蛋白相互作用的蛋白被吸附， 其余“杂质”则随洗脱液流出；4）洗脱色谱柱吸附的蛋白-蛋白互作复合物，经SDS-PAGE、Western blot等进行互作蛋白分析。

1. 证明两种已知蛋白间可能存在的相互作用

2. 寻找与已知蛋白发生相互作用的未知分子

客户提供：

1. 靶蛋白序列；

2. 生物样本；

公司提供：

1. 原始数据、结果图片；

2. 标准实验报告；

3. 含有目的基因的质粒及测序报告。